МОСКВА, 15 фев - РИА Новости. Европейские биологи открыли еще один мускульный белок - миомезин, который соединяет отдельные волокна в клетках мышц и обладает невероятной эластичностью - его молекулы могут растягиваться в 2,5 раза и возвращаться в прежнее состояние без внутренних повреждений, говорится в статье, опубликованной в журнале PLoS Biology.
Клетки мышц содержат в себе множество различных белков из семейства миозинов, задействованных в сжатии и разжатии мускулов. Эти белки объединены в так называемые саркомеры - сложные механические конструкции из нескольких белков, исполняющих свои функции. Так, актин играет роль "границы" между волокнами, две молекулы миозина растягивают или сокращают саркомер, а белок-гигант титин соединяет их в единое целое. "Обычные" мускульные белки способны растягиваться без риска повреждений примерно на 50-90%.
Группа ученых под руководством Маттиаса Вилманнса (Matthias Wilmanns) из Европейской лаборатории молекулярной биологии в городе Гамбург (ФРГ) обнаружила еще один компонент саркомера - белок миомезин. Данное вещество встречается во всех мускульных клетках тела. По словам биологов, миомезин "сшивает" отдельные саркомеры и защищает их от деформации при приложении силы перпендикулярно волокнам мускульных нитей.
Вилманнс и его коллеги изучили свойства молекул миомезина, просветив их при помощи рентгеновского кристаллографа и нескольких электронных микроскопов.
Оказалось, что белок по своей структуре напоминает бусы, заплетенные в двойную спираль. Нити "бус" состоят из повторяющихся коротких цепочек аминокислот, на которые "нанизаны" шарики из молекул другого белка - иммуноглобулина. При растяжении волокон миомезина двойная спираль раскручивается, что позволяет белку увеличить свою длину в 2,5 раза без риска получить какие-либо повреждения.
"Наше исследование показало, как миомезин может адаптировать свою длину в ответ на изменение габаритов сокращающихся или расслабляющихся мускулов. Он действует как очень эластичная лента, которая поддерживает общую структурную организацию мускульных волокон", - пишут авторы статьи.
В своих следующих работах исследователи планируют изучить устройство полной цепочки миомезина и проследить за его взаимодействием с другими составляющими саркомеров и более крупных структурных единиц мускулов.
"В нашей следующей работе мы определим структуру полноценной нити миомезина, и проследим за работой белка в живом организме, начиная с опытов на животных", - заключает Вилманнс.
